domingo, 9 de septiembre de 2012

ENERGÍA, ENZIMAS Y METABOLISMO

ENERGÍA, ENZIMAS Y METABOLISMO.
Resultado del aprendizaje: Analiza el metabolismo como resultado de las reacciones de transferencia de energía y la participación de las enzimas.
Actividades previas.
De respuesta a las siguientes preguntas con sus propias palabras y sin consultar fuentes de información, con la finalidad de que usted reconozca lo que sabe y lo que ignora sobre el tema.
1. ¿De dónde obtiene energía la célula para realizar sus funciones básicas?
Del ATP
2. ¿Cómo obtiene una célula su temperatura normal?
Mediante la respiración celular.
3. ¿Cuáles son los procesos que permiten la transferencia de energía en la célula?
El metabolismo (anabolismo y catabolismo)
4. ¿Cuál es la importancia de las enzimas en el metabolismo celular?
Aceleran reacciones químicas que de otra manera serían demasiado lentas. Catalizan de todo tipo de reacciones vitales. Brindan una vía de de reacción alternativa con una menor energía de activación. Todas las reacciones del cuerpo son medidas por enzimas.
Actividades sobre los contenidos.
1. Explique la relación que existe entre energía, termodinámica y Bioenergética.
La energía es a capacidad para realizar un trabajo (es una magnitud física abstracta, ligada al estado dinámico de un sistema), mientras que la termodinámica es la rama de la física que estudia la energía y la transformación entre sus distintas manifestaciones (como el calor). La bioenergética describe la transferencia y la utilización de energía en los sistemas biológicos.
2. Describa cómo ayudan las dos leyes de la termodinámica (primera y segunda) a explicar de dónde proviene la energía disponible o cambio de la energía libre de Gibbs (ΔG) que la célula utiliza para realizar el trabajo.
Ya que la energía no se crea ni se destruye, sino que fluye unidireccionalmente de donde hay más a donde hay menos, ΔG es la energía disponible para realizar un trabajo y se aproxima a cero conforme la reacción procede hasta el equilibrio además de predecir si la misma es favorable.
Matemáticamente, ΔG depende de la concentración de reactivos y productos, ΔG de la reacción Aà B; a temperatura y presión constantes puede derivarse la relación que sigue;
ΔG = ΔG° + RT ln ([B]/[A])
Donde
ΔG°= Cambio de energía libre estándar. Cuando los reactivos y productos se conservan en la concentración de 1/Mol/litro
R= Constante de los gases (1.987 cal/mol*grado)
T= Temperatura absoluta ( en °K)
[A] y [B]= Concentración real de reactivo y producto.
Información importante: La primera ley de la termodinámica, también conocida como principio de la conservación de la energía, establece que si se realiza trabajo sobre un sistema, la energía interna del sistema variará. La diferencia entre la energía interna del sistema y la cantidad de energía es denominada calor (su ecuación general es EentraEsale = ΔEsistema), o sea; “La energía no se crea ni se destruye sólo se transforma”. La segunda ley de la termodinámicaentropía (fracción de energía de un sistema que no es posible convertir en trabajo) siempre aumenta con el tiempo, en otras palabras: El flujo espontáneo de calor siempre es unidireccional, desde los cuerpos a temperatura más alta a aquellos de temperatura más baja. La dirección y la extensión a las que procede una reacción química dependen del grado al que cambian dos factores durante esa reacción. Estas son entalpía (delta H, que es una medición del cambio en el contenido de calor de los reactivos y productos) y entropía (delta S, que es una medición del cambio de la reacción al azar o trastornada entre los reactivos y los productos. Ninguna de estas cantidades termodinámicas basta por sí misma para aclarar si una reacción química procederá de manera espontanea en la dirección que se escribe. Sin embargo, cuando se combinan de manera matemática ( dice que en un sistema aislado, es decir, que no intercambia materia ni energía con su entorno, la ΔG= ΔH – TΔS, donde; ΔH es el cambio en la entalpía y ΔS en la entropía mientras T es la temperatura absoluta en grados Kelvin y ΔG es el cambio en la energía libre) entalpía y entropía se pueden emplear para definir una tercera cantidad, la energía libre (G), que predice la dirección en que ocurrirá espontáneamente una reacción. La energía libre se puede presentar en dos formas ΔG y ΔG°. El primero (sin el subíndice °) es la forma mas general porque predice el cambio en la energía libre y por tanto la dirección de la reacción a cualquier concentración de reactivos y productos. Este valor contrasta con el cambio en la energía libre estándar ΔG°, que es el cambio en energía libre cuando la concentración de reactivos y productos es de 1 mol L-1
3. Mencione la función de las enzimas y la diferencias que existen entre una holoenzima y el núcleo (core) de la enzima.
Función de las enzimas: Sirven para acelerar los procesos. Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas siempre que sea termodinámicamente posible y no se consumen durante la reacción.
Diferencias entre holoenzima y núcleo de la enzima: Se llama holoenzima a la enzima (apoenzima) con su cofactor (coenzima), es decir, está completa y catalíticamente activa. El núcleo de la enzima es el sitio activo, es decir, un saco o surco especial que contiene cadenas laterales de aminoácidos que crean una superficie tridimensional complementaria con el sustrato, este es el que fija al sustrato y forma el complejo de enzima sustrato (ES)
4. Explique con una gráfica cómo las enzimas aceleran las reacciones bioquímicas.
5. Describa cómo las coenzimas ayudan a las enzimas a realizar su función y qué otros elementos apoyan dicha función.
Ayuda de las coenzimas: Algunas enzimas se relacionan con un cofactor no proteínico que se necesita para la actividad enzimática. Entre los factores que se encuentran más frecuentemente están iones metálicos como Zn2+ y Fe++ y moléculas orgánicas, conocidas como coenzimas, que son a menudo sustancias derivadas de las vitaminas. Por ejemplo, la enzima coenzima NAD+ contiene niacina, la llamada FAD contiene riboflavina, y la enzima A contiene ácido pantoténico. Los coenzimas son cofactores orgánicos no proteicos, termoestables, que unidos a una apoenzima constituyen la holoenzima o forma catalíticamente activa de la enzima. Tienen en general baja masa molecular (al menos comparada con la apoenzima) y son claves en el mecanismo de catálisis, por ejemplo, aceptando o donand electrones o grupos funcionales, que transportan de un enzima a otro.
A diferencia de las enzimas, los coenzimas se modifican y consumen durante la reacción química; por ejemplo, el NAD+ se reduce a NADH cuando acepta dos electrones (y un protón) y por tanto se agota; cuando el NADH libera sus electrones se recupera el NAD+, que de nuevo puede actuar como coenzima.
El mecanismo de acción básico de las coenzimas es el siguiente:
1. La coenzima se une a un enzima,
2. La enzima capta su substrato específico,
3. La enzima ataca a dicho substrato, arrancándole algunos de sus átomos,
4. La enzima cede al coenzima dichos átomos provenientes del substrato,
5. La coenzima acepta dichos átomos y se desprende del enzima.
6. La coenzima no es el aceptor final de esos átomos, sino que debe liberarlos tarde o temprano,
7. La coenzima transporta dichos átomos y acaba cediéndolos, recuperando así su capacidad para aceptar nuevos átomos.
Elementos que apoyan la función de las enzimas: Concentración de sustrato, pH y temperatura adecuadas según la enzima además de algunos iones (típicamente Zn2+ y Fe++). Muchas vitaminas, o sus derivados actúan como coenzimas, algunas de las principales son;
Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el metabolismoglúcidos. energético de los
Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductorFAD y el FMN. como el
Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran poder reductorNAD+ o el NADP+. como el
Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A), con gran importancia en diveros procesos metabólicos.
Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son los coenzimas PLP (fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el metabolismo de los aminoácidos.
Vitamina B7 o biotina (vitamina H). Su derivado, la biocitina, es esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH4 es esencial en la síntesis de purinas.
Vitamina E y Vitamina K: químicamente similares al coenzima Q.
6. Mencione el nombre y las características del sitio de interacción de la enzima con el sustrato.
Nombre: Sitio activo.
Características: Saco o surco especial que contiene cadenas laterales de aminoácidos que crean una superficie tridimensional complementaria con el sustrato, este es el que fija al sustrato y forma el complejo de enzima sustrato.
7. Mencione las condiciones necesarias para la actividad de los diferentes tipos de enzimas.
8. Explique por qué la energía de activación es tan importante en los sistemas biológicos y cómo se relaciona con la velocidad de reacción.
9. Defina los siguientes conceptos:
a) Metabolismo: es el conjunto de reacciones y procesos físico-químicos que ocurren en una célula.[1] Estos complejos procesos interrelacionados son la base de la vida a nivel molecular, y permiten las diversas actividades de las células: crecer, reproducirse, mantener sus estructuras, responder a estímulos, etc.
b) Anabolismo: o biosíntesis, es una de las dos partes del metabolismo, encargada de la síntesis o bioformación de moléculas orgánicas (biomoléculas) más complejas a partir de otras más sencillas o de los nutrientes, con requerimiento de energía, al contrario que el catabolismo.
La palabra anabolismo se originó del griego Ana que significa arriba.
c) Catabolismo: es la parte del metabolismo que consiste en la transformación de moléculas orgánicas o biomoléculas complejas en moléculas sencillas y en el almacenamiento de la energía química desprendida en forma de enlaces fosfato de moléculas de ATP, mediante la destrucción de las moléculas que contienen gran cantidad de energía en los enlaces covalentes que la forman, en reacciones químicas exotérmicas.
El catabolismo es el proceso inverso del anabolismo. La palabra catabolismo procede del griego kata que significa hacia abajo.
d) Anfibolismo: es la parte del metabolismo con más de una función, teniendo lugar en los puntos de enlace entre rutas metabólicas, como el ciclo del ácido cítrico.
10. Explique cómo funcionan los dos sistemas de transferencia de energía, en las reacciones metabólicamente acopladas; el ciclo ATP/ADP y los pares REDOX.
11. Describa la forma en que se mide la actividad de una enzima y cuales son las variables a considerar.
12. Elabore un cuadro conceptual que incluya los diferentes tipos de inhibición enzimática.
Actividades de aplicación.
1. Explique cómo se puede predecir la dirección de una reacción.
2. Responda las siguientes cuestiones:
a) ¿Por qué se considera a la célula un sistema abierto desde el punto de vista termodinámico?
b) ¿Cómo funcionan los catalizadores inorgánicos y las enzimas?
c) ¿Qué sucede con la energía sobrante en una reacción exogónica?
3. Explique en qué proceso celular actúa el cianuro para que sea considerado una sustancia altamente tóxica para la célula.
4. ¿Cómo regula la célula la actividad de sus enzimas y cómo y qué sucedería si estas actúan sin control?
5. Explique por qué se considera que no todas las enzimas son proteínas y mencione un ejemplo.
6. Mencione 4 actividades de la vida cotidiana (no de nuestro organismo) en las cuales participan o hacemos uso de enzimas y explique cómo estas realizan su función catalítica.
7. Explique por qué el cianuro es un elemento altamente tóxico para la célula. Haga su planteamiento en relación al tema.
8. El compuesto fosforilado de alta energía, la fosfocreatina, es utilizado en la célula como reservorio de energía cuando la concentración intracelular de ATP es muy alta. Calcule el ΔG0 de la reacción total en la cual se forma este compuesto, a partir de la transferencia del fosfato del ATP en la creatina.
ATP à ADP + Pi ΔG0 = -7.3 Kcal/mol
Creatina + Pi à Fosfocreatina ΔG0 = +10.3 Kcal/mol
Bibliografía:
Bioquímica, 3ª edición, Pamela C. Champe, Richard A Harvey, Denise R. Ferrier, Ed. McGraw Hill.
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/cambio%20energia%20libre.html (bioquímica y biología molecular en línea, UNAM)
http://digeset.ucol.mx/tesis_posgrado/Pdf/Mario%20del%20Toro%20Equihua.pdf